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Se trata de la crotalidicina, un péptido del veneno de una serpiente cascabel de América del Sur

martes 20 de marzo de 2018 , 09:54h
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Cordones con Botines TDM Fondente 98 S Airstep Nova17 261212 Fondente A as98 Tdm 201 Una investigación internacional, liderada por científicos de la Universidad Pompeu Fabra, ha puesto de manifiesto que un fragmento de este péptido atacaría a las bacterias sin afectar a las células sanas.

(Foto: CC licensed - Jean Beaufort)

Tal y como publica Sinc, un estudio internacional ha demostrado por qué un fragmento de una proteína del veneno de una serpiente de cascabel podría ser la base para una alternativa a los antibióticos convencionales. La investigación, publicada en la revista Journal of Biological Chemistry*, ha sido liderada por el Grupo de Investigación en Proteómica y Química de Proteínas de la Universidad Pompeu Fabra (UPF) y han participado investigadores de Australia, Portugal, Brasil y Francia.

La investigación es muy significativa en el marco actual de aumento de las cepas de bacterias resistentes a los antimicrobianos y del escaso desarrollo de antibióticos convencionales. Tal y como explican los investigadores, el trabajo es un ejemplo de cómo se puede intentar comprender cómo funciona un elemento que proporciona la naturaleza para, posteriormente, modificarlo y hacerlo más potente o estable con el objetivo de utilizarlo como alternativa a los antibióticos actuales.

El estudio ha puesto de manifiesto que un fragmento del péptido crotalidicina, presente en el veneno de la serpiente, se dirige a la superficie de la bacteria mediante atracciones electrostáticas, provocadas por diferencias en las propiedades de las membranas. El péptido es positivo mientras que la bacteria es negativa, lo cual permite que el péptido “ataque” a las bacterias cuando se inserta en su membrana. Como las células del cuerpo que alojan la infección tienen membranas neutras, no se ven afectadas.

Anteriormente los investigadores habían descubierto que el fragmento conservaba la potencia antimicrobiana del péptido completo, pero era inocuo para células no bacterianas, y además mucho más resistente a las proteasas del suero, una propiedad no habitual en péptidos y muy prometedora para la aplicación farmacológica.

La investigación se llevó a cabo sobre cepas de bacterias entre las cuales se encontraba una de las que causa infecciones graves en los hospitales. Es complicado atacar a estas bacterias porque tienen una membrana extra y a menudo están envueltas por una cápsula protectora.

Los resultados apuntan a que este fragmento de la crotalidicina podría ser una prometedora alternativa a los antibióticos y confirman que los péptidos, adecuadamente rediseñados, son antibióticos eficaces contra bacterias resistentes.

*Pérez-Peinado C, Almeida S, Domingues M, Benfield A, Freire JM, Radis-Baptista G, Gaspar D, M Castanho, Craik D, Henriques S, Veiga A, Andreu D. "Mechanism of bacterial membrane permeabilization of crotalicidin (Ctn) and its fragment Ctn[15-34], antimicrobial peptides from rattlesnake +venom". Journal of Biological Chemistry, February 2018.

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